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Proteínas
Contienen siempre C,H,O y N, y están constituídas por la
unión unidades básicas, aminoácidos (aa), que contienen una función amina y
otra ácido.
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a) Aminoácidos tienen carbonos asimétricos, también tienen estereoisomería (en la naturaleza, la mayor parte son formas L), y actividad óptica dextro (+) ó levo (-).
Químicamente tienen carácter anfótero por presentar doble ionización, y se comportan como ácidos ó bases dependiendo del medio en que se encuentren.
Los aminoácidos que se unen entre sí para formar proteínas, y lo hacen estableciendo un enlace peptídico, que puede romperse mediante hidrólisis.
Cuando la cantidad de aminoácidos que se unen es pequeña, se forma un polipéptido, p. ej. la insulina.
b) Las proteínas, para ser biológicamente activas necesitan conformarse tridimensionalmente, y pasan por las estructuras 1ª, 2ª y 3ª.
La estructura primaria es la secuencia de a'as aminoácidos de la proteína, es decir el número, tipo y orden de colocación de sus aminoácidos.
la estructura secundaria: La estructura primaria se pliega mediante enlaces no peptídicos, enrollamientos espirales (alfa-hélice) ó láminas plegadas (beta-láminas).
la estructura terciaria: la estructura secundaria se conforma tridimensionalmente mediante nuevos plegamientos, adquiriendo conformación filamentosa, formándose proteínas insolubles de función estructural, p.ej. la queratina,
ó conformación globular, apareciendo proteínas solubles con función dinámica, p.ej los enzimas.
Si la proteína está constituída por más de una subunidad (protómeros), entonces debe adquirir la estructura cuaternaria, uniéndose tales subunidades (p.ej. la hemoglobina).
Propiedades
Desnaturalización Las proteínas pueden inactivarse mediante calor, cambios de pH, agitación, perdiendo su estructura 2ª, 3ª ó 4ª (nunca los enlaces peptídicos), que puede ser reversible e irreversible.
más característica es su especificidad, lo que quiere decir que cada especie, incluso los individuos de la misma especie, tienen proteínas distintas que realizan la misma función.
Ello es debido a que se forman a través del mensaje genético: DNA —› RNA —› Proteína.
Las proteínas
contienen aminoácidos en su composición y se llaman holoproteínas,
Globulares, con función dinámica (albúminas, histonas, globulinas).
Filamentosas, con función estructural (colágeno, queratina, elastina).
Si contienen, además de aminoácidos (grupo proteico), otros componentes (grupo prostético), se llaman heteroproteínas y suelen tener funciones dinámicas: g-globulinas (anticuerpos), lipoproteínas (HDL y LDL), fosfoproteínas (caseína), cromoproteínas (Hb, citocromos, clorofila), y nucleoproteínas (fibra de cromatina).
Las proteínas tienen múltiples funciones biológicas: estructural, transporte, hormonal, regulación del pH, etc. Una de tales funciones es imprescindible: la función biocatalizadora de los enzimas.
d) Los enzimas son proteínas (excepto los ribozimas) globulares que catalizan todas las reacciones biológicas.
Se caracterizan por su gran especificidad, por no alterarse en el transcurso de la reacción y por aumentar muchísimo la velocidad de la reacción que catalizan.
Esta reacción enzimática se regula mediante variaciones de la temperatura, pH, concentración del sustrato, cofactores ó a través de la propia enzima: enzimas alostéricos, en los sistemas multienzimáticos, mediante un mecanismo de feed-back.
Hay enzimas de tipo heteroproteínas (holoenzimas), cuyo grupo no proteico es una molécula orgánica que se une a la parte proteínica con enlaces no covalentes. Estos grupos no proteicos se llaman coenzimas y pueden actuar separadamente del enzima en procesos biológicos muy importantes: CoA, NAD, FAD, etc.
Vídeo: Estructura de las proteínas.
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